Document 2 : Des informations sur l’hémoglobine.

L’hémoglobine est une protéine formée par l’association de 4 chaînes d’acides aminés : 2 chaînes d’α-globine et 2 chaînes de β-globine.

Sous forme oxygénée, l’HbS (hémoglobine en fibres des individus drépanocytaires) est aussi soluble que l’HbA (hémoglobine soluble, normale) dans le cytoplasme des hématies. Par contre, lors de la désoxygénation de l’hémoglobine dans les capillaires sanguins, les molécules d’HbS désoxygénées se comportent différemment des molécules d’HbA.

Ainsi, vu au MET, l’hématie drépanocytaire désoxygénée apparaît remplie d’un gel formé par des de cristaux allongés longs de 1 à 15 µm. Ces cristaux sont constitués par des polymères d’hémoglobine.

[important]

Travail obligatoire à faire :

  • Utiliser Anagène pour mettre en évidence les différences entre les allèles HbA et HbS ainsi et les conséquences sur les protéines HbA et HbS
  • Utiliser Rastop pour montrer en 3D la raison pour laquelle les protéines HbS provoquent ces polymères d’hémoglobine.
    • Fichier à utiliser : hbshbs.pdb
    • Aide pour sélectionner et colorer avec Rastop
      • Après avoir affiché la molécule en Boules et  Bâtonnets,
      • Ouvrir la palette, et choisir le blanc pour colorer toute la molécule uniformément.
      • Ouvrir l’éditeur de commande dans éditer, commande
      • Taper select nom du l’acide aminé intéressant exemple (leu26) ainsi toutes les leucines placée en position 26 sont sélectionnées
      • Choisir un couleur avec la palette et l’acide aminé intéressant est alors coloré.

[/important]

La valine est un acide aminé hydrophobe qui remplace l’acide glutamique, hydrophile. Comme les molécules sont entourées d’un film d’eau, il se crée un point de « collage » entre la leucine 88 et la phénylalanine 95 d’une chaîne α du premier tétramère et la valine 6 d’une chaîne β du deuxième tétramère.

Laisser un commentaire

Votre adresse de messagerie ne sera pas publiée.